Granty:

  • Nanobiofotonika pro medicínu budoucnosti

    Grantová agentura: CE
    Identifikační číslo grantu: CE P205/12/G118
    Hlavní řešitel: Doc. Ing. Jiří Homola, CSc., DSc.
    Spoluřešitelé: prof. RNDr. Josef Štěpánek, CSc.

    Annotace grantu

    Biofotonika představuje jednu z nejrychleji se rozvíjejících vědeckých disciplín současnosti. Očekává se, že biofotonika se bude významně podílet na formování nové generace nástrojů a metod pro medicinální výzkum a diagnostiku a přispěje tak k efektivnější, kvalitnější a dlouhodobě udržitelné zdravotní péči. Navrhovaný projekt je projektem základního orientovaného výzkumu v oblasti biofotoniky se zaměřením na biosenzory založené na fotonických nanostrukturách. Hlavní výzkumné oblasti tohoto projektu zahrnují jak výzkum fotonických jevů na kovových nanostrukturách s povrchovými plasmony a nových nástrojů pro jejich teoretickou a analýzu, tak propojení těchto nanostruktur s biomolekulami a studiu interakcí mezi biofotonickými nanostrukturami a biologickými vzorky. Projekt dále zahrnuje přípravu a experimentální charakterizaci speciálních nanostruktur pro nové typy biosenzorů na bázi rezonance povrchových plasmonů (SPR) a povrchem zesíleného Ramanova rozptylu (SERS) pro detekci biomarkerů onkohematologických onemocnění.


Ukončené granty:

  • Úloha proteinu 14-3-3 na regulaci funkce fosducinu

    Grantová agentura: GAČR
    Identifikační číslo grantu: GACR P305/11/0708
    Hlavní řešitel: Doc. RNDr. Tomáš Obšil, Ph.D.

    Annotace grantu

    Hlavním cílem je studium strukturní podstaty regulace funkce fosducinu prostřednictvím interakce s proteinem 14-3-3. Hlavními nástroji studia budou metody fluorescenční spektroskopie, analytické ultracentrifugace a proteinové krystalografie. Fosducin je protein, který se specificky a s vysokou afinitou váže na Gtβg heterodimer a inhibuje jeho interakci s Gtα podjednotkou G-proteinu či jinými efektory. Fosducin tak tlumí odpověď fotoreceptorů na světelný signál. Funkce fosducinu je inhibována fosforylací Ser54 a Ser73 a následnou vazbou regulačního proteinu 14-3-3. Detailní mechanismus tohoto procesu je neznámý. Proto navrhujeme provést detailní studium struktury komplexu 14-3-3/fosducin a zjistit, které oblasti fosducinu interagují se 14-3-3 a tím mechanisticky vysvětlit inhibiční vliv 14-3-3 na funkci fosducinu. Výsledky tohoto projektu umožní nejen lépe porozumět roli proteinu 14-3-3 v regulaci fosducinu (a v regulaci G-proteinové signalizace), ale i funkci proteinu 14-3-3 samotného.


  • Role membránového potenciálu v laterální organizaci mikrodomén plazmatické membrány

    Grantová agentura: GAČR
    Identifikační číslo grantu: GACR P205/12/0720
    Hlavní řešitel: prof. RNDr. Petr Heřman, CSc.
    Spoluřešitelé: RNDr. Jan Malínský, Ph.D.

    Annotace grantu

    Biomembrány jsou v důsledku svého okamžitého chemického složení vnitřně rozděleny do dynamických mikrodomén, které se navájem liší co do velikosti, míry uspořádanosti lipidů i fyzikálních vlastností. Dynamické změny zastoupení těchto oblastí zásadně ovlivňuje biochemické pochody probíhající na membráně. Hlavním cílem projektu je studium vlivu změn transmembránového potenciálu na laterální rekonfiguraci její mikrodoménové struktury a s tím spojených změn jejích fyzikálních vlastností. Budeme se zabývat vztahem mezi potenciálem indukovanou doménovou rekonfigurací membrány a susceptibilitou buněk vůči vybraným stresorům, dynamikou tohoto procesu a úlohou vybraných lipidů a proteinů. Hlavními nástroji studia budou metody fluorescenční spektroskopie a analytické chemie. Výsledky umožní lépe porozumět roli membránového potenciálu v prvotní odezvě buněk na změnu vnějších podmínek a roli doménové struktury membrány v tomto procesu. Vzhledem k jednotné podstatě organizace biomembrán v rámci fylogeneze předpokládáme obecně platný biologický přesah získaných výsledků.


  • Studium interakce 14-3-3 proteinu s regulátorem G proteinové signalizace RGS3

    Grantová agentura: GAAV
    Identifikační číslo grantu: IAA501110801
    Hlavní řešitel: Doc. RNDr. Tomáš Obšil, Ph.D.
    Spoluřešitelé: prof. RNDr. Petr Heřman, CSc.

    Annotace grantu

    Hlavním cílem tohoto projektu je studium strukturní podstaty regulace funkce RGS3 proteinu. 14-3-3 proteiny jsou regulační molekuly, které specificky váží fosforylované proteiny. RGS proteiny mají jednak funkci proteinů aktivujících GTPasovou aktivitu G proteinů a dále regulují interakce mezi G proteiny a jejich efektory. RGS3 protein je jedním z RGS proteinů u kterých bylo zjištěno, že jsou vazebnými partnery 14-3-3 proteinů. Zdá se, že 14-3-3 proteiny fungují jako inhibitory RGS proteinů – redukují jejich schopnost aktivovat GTPasovou aktivitu G proteinů. Molekulární mechanismus funkce 14-3-3 proteinu v procesu regulace RGS3 proteinu je neznámý. Proto navrhujeme (1) provést biofyzikální charakterizaci 14-3-3/RGS3 komplexu; (2) studovat jakým způsobem 14-3-3 protein inhibuje interakci mezi RGS3 proteinem a Galfa podjednotkou G proteinu pomocí fluorescenční spektroskopie; (3) provést strukturní analýzu komplexu 14-3-3 protein/RGS3 protein pomocí proteinové rentgenové krystalografie.


  • Princip samovolného uspořádání membránu postrádajících organel v eukaryotických buňkách

    Grantová agentura: GAČR
    Identifikační číslo grantu: GACR 204/07/0133
    Hlavní řešitel: RNDr. Jan Malínský, Ph.D.

    Annotace grantu

    Struktury neohraničené membránou představují v buněčné biologii ojedinělou záhadu: jsou stabilní v prostoru a čase i přesto, že nepřetržitě probíhá výměna jejich součástí s bezprostředním okolím. V tomto projektu zamýšlíme testovat hypotézu, že tyto struktury lze popsat jako objekty v dynamicky rovnovážném stavu, založené na principu samovolného uspořádání jejich komponent. Návrh zahrnuje získání experimentálních dat o lokalizaci, dynamice a interakcích jednotlivých proteinů v rámci zvolených buněčných organel jako základ pro vytvoření modelů formování a udržení těchto struktur. Na základě principu sebeuspořádání hodláme modelovat tři buněčné organely neohraničené membránou: jadérko, Cajalovo tělísko a RMC C (Raft-based Membrane Compartment C, eisosomy), a jeden proces probíhající v buněčném jádře: replikaci DNA, a výsledné modely zpětně experimentálně testovat v živých buňkách. Předpokládáme, že tyto modely ukážou na nové limity, které otevřou další směry výzkumu funkce buněčných organel.


  • Biofyzikální studie membránových transportních proteinů MntH: vztah struktury a funkce

    Grantová agentura: GAČR
    Identifikační číslo grantu: GACR 204/07/0558
    Hlavní řešitel: RNDr. Roman Chaloupka, Ph.D.

    Annotace grantu

    Projekt je zaměřen na studium bakteriálních transportérů dvojmocných kovových iontů z rodiny Nramp/MntH patřících mezi sekundárně aktivní membránové transportní proteiny závislé na protonovém gradientu. Přestože jsou tyto proteiny, které hrají klíčovou roli v různých fyziologických procesech včetně interakce makrofág-patogen, přítomné prakticky ve všech organismech, není mechanismus transportu znám. Návrh počítá s prohloubením znalostí o vztahu struktury a funkce prostřednictvím studia vlivu klíčových reziduí na funkci membránových transportérů MntH in vivo, in vitro (membránové vesikuly a proteoliposomy) a v modelovém systému peptid-membrána. Tento model umožňuje doplnit poznatky získané funkčními testy informacemi o struktuře a sbalení transmembránových segmentů a eventuálně některými funkčními detaily.


  • Úloha fosforylace a vazby 14-3-3 proteinů v regulaci funkce signálních komplexů

    Grantová agentura: GAČR
    Identifikační číslo grantu: GACR 204/06/0565
    Hlavní řešitel: Doc. RNDr. Tomáš Obšil, Ph.D.
    Spoluřešitelé: prof. RNDr. Petr Heřman, CSc.

    Annotace grantu

    Hlavním cílem předkládaného projektu je studium strukturní podstaty regulace funkce dvou biologicky významných komplexů: komplexu 14-3-3 protein/forkhead transkripční faktor FoxO4 a komplexu 14-3-3 protein/tyrozin hydroxyláza. 14-3-3 proteiny jsou regulační molekuly, které specificky váží fosforylované proteiny. Forkhead transkripční faktor FoxO4 se podílí na kontrole metabolizmu, apoptózy nebo onkogenezi, a jeho aktivita je regulována skrze fosforylaci a vazbu 14-3-3 proteinu. Tyrozin hydroxylázaje enzym katalyzující první krok biosyntézy catecholaminů a jeho aktivita je také regulována skrze fosforylaci a vazbu 14-3-3 proteinu. V obou případech je molekulární mechanizmus funkce 14-3-3 proteinu na regulaci cílového proteinu neznámý. Proto navrhujeme studovat vliv vazby 14-3-3 proteinu na strukturu transkripčního faktoru FoxO4 a tyrozin hydroxylázy pomocí cílené mutageneze a metod fluorescenční spektroskopie.


  • Role of adaptation in structure-function relations of microorganisms

    Grantová agentura:
    Identifikační číslo grantu: NATO-CNR 218.2049
    Hlavní řešitel: prof. RNDr. Petr Heřman, CSc.

    Annotace grantu

    není k dispozici


  • None

    Grantová agentura: GAUK
    Identifikační číslo grantu: GAUK 171/2003
    Hlavní řešitel: prof. RNDr. Petr Heřman, CSc.


  • None

    Grantová agentura: GAUK
    Identifikační číslo grantu: GAUK 168/1996
    Hlavní řešitel: prof. RNDr. Petr Heřman, CSc.